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G蛋白偶联受体 (GPCR) 具有保守的结构特征，即7个跨膜螺旋 (seven transmembrane helices, 7TMs)，这 7 个螺旋组成的跨膜结构域将受体分割为胞外 N 端(N-terminus)、胞内 C 端(C-terminus)、3个胞外环 (extracellular loops)和 3 个胞内环 (intracellular loops) GPCR 的胞外区域在结合激动性信号分子(如气味、激素、神经递质、趋化因子)后发生构象变化，进而引发跨膜螺旋的运动，特别是第6跨膜螺旋靠近胞内的那部分(intracellular half of TM6) 往外翘起。此时激活受体的胞内区域可招募并结合下游效应蛋白 (如 G 蛋白、P-arrestin等)，这些效应蛋白通过环腺苷酸 (cAMP)信号通路、磷脂酰肌醇信号通路和钙离子信号通路等调节体内生理活动。
GPCR 感知许多细胞外信号并将它们转导至异源三聚体 G 蛋白，其进一步将这些信号在细胞内转导至合适的下游效应物，从而在各种信号传导途径中发挥重要作用。 G 蛋白是具有结合核苷酸鸟苷三磷酸 (GTP) 和鸟苷二磷酸 (GDP) 的能力的特化蛋白。G-蛋白偶联受体是一组具有 7 个跨膜功能区的蛋白，N-末端在胞外，长度由几个氨基酸到几百个氨基酸不等；C-末端在细胞内，每两个跨膜之间构成一个环，长度可由 10-150 个氨基酸组成；受体与 G-蛋白的结合部位尚未确定，但 N-末端的丝氨酸系列和胞内侧第三亲水环，可能是 G-蛋白结合的重要部位。
G蛋白有许多种类，比较常见的主要有 Gs、Gi、Gq 以及 Gr12。G蛋白能与鸟嘌呤核苷酸结合，具有水解 GTP 生产 GDP 的能力，主要由 3 个亚基组成，a 亚基、β 亚基、γ亚基，总分子量有 100KD，其有两种构象，非活化型和活化型。非活化型构象即指以 aβγ 三聚体存在的并且与 GDP 结合的形式；活化型构象即指 a 亚基与 GDP 结合在一起而使 βγ 亚基脱落的状态。整个过程可以简单描述为，受体激活后能与 G 蛋白结合，GTP 取代 a 亚基上的GDP，与 βγ 亚基解离， Ga-GTP 和 Gβγ 能分别作用于效应蛋白。Ga-GTP发挥效应
后被 GTP 酶水解成 GDP，进而再与 βγ 亚基结合，重新形成非活性的 G 蛋白三聚体。
G蛋白偶联受体（GPCR）构成人类基因组中最大的膜蛋白家族，有800多名成员。根据 “GRAFS” 分类系统，GPCR可分为五个家族：谷氨酸 (Glutamate)，视紫红质 (Rhodopsin)，粘附 (Adhesion)，卷曲/味2 (Frizzled/Taste2) 和分泌素 (Secretin)，而视紫红质样受体也称为 A 类，分泌素为 B类和谷氨酸作为 C 类。
一系列研究表明，包括 GPCR-PCa，PSGR2，CaSR，GPR30 和 GPR39 在内的异常 GPCR 信号与肿瘤发生或转移相关，因此干扰这些受体及其下游靶点可能为制定新策略提供机会。用于癌症的诊断，预防和治疗。目前，GPCR 的调节剂构成了制药工业的关键领域，占 FDA 批准的所有药物的约 35％。
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